Struktura a funkce proteinů. Prezentace „struktura a funkce proteinů“ Funkce bílkovin v prezentaci lidského těla

Sekce: Biologie

Třída: 10

Účel lekce: pomocí znalostí o struktuře a vlastnostech proteinů rozšířit porozumění funkcím proteinů prostřednictvím kreativní a výzkumné činnosti ( Příloha 1 ... Snímek číslo 2).

Úkoly(Snímek číslo 3)

Vzdělávací:

Rozšířit znalosti o bílkovinách jako přírodních polymerech, o rozmanitosti jejich funkcí ve vztahu k jejich struktuře a vlastnostem.

Rozvíjející se:

1. Rozvíjet myšlení studentů a schopnost navazovat vztahy příčiny a následku na příkladu studia vlastností a funkcí bílkovin.
2. Rozvinout praktické dovednosti při vytváření cytologických experimentů při stanovení role enzymových proteinů.
3. Rozvíjet schopnost vyvozovat závěry na základě praktické práce, rozvíjet schopnost samostatně získávat informace z dalších informačních zdrojů (informační kompetence).
4. Rozvíjet schopnost strukturovat materiál.
5. Formujte schopnost analyzovat své aktivity.

Vzdělávací:

1. Pěstovat schopnost pracovat ve skupině
2. Edukovat přesnost studentů při realizaci a navrhování praktické práce a poznámek do sešitu.

Typ lekce: v kombinaci s využitím výzkumných činností.

Technika: test, ICT, problémové učení.

Metody:částečné hledání, verbální, vizuální, výzkumné.

Zařízení: prezentace „Funkce bílkovin“, počítač s multimediálním projektorem, laboratorní zařízení pro výzkum na téma „Enzymatická funkce bílkovin“: Petriho misky, peroxid vodíku, pipeta, kousky vařeného a syrového masa, vařené a syrové brambory, říční písek .

Metodická podpora:

Podpis - text „Veverky“ ( Dodatek 2 ), návod k laboratorní práci „Enzymatická funkce proteinů“ ( Dodatek 3 ), úkol navázat korespondenci mezi proteiny a jejich funkcemi ( Dodatek 4 ). Prezentace aplikace Microsoft PowerPoint „Funkce bílkovin“ ( Příloha 1 ) - (POWER POINT).
Relevance používání nástrojů ICT
Schopnost prezentovat jedinečné informační materiály v multimediální formě ( Dodatek 5 ).

BĚHEM TŘÍD

1. Organizační zahájení lekce(pozdrav, kontrola pracovní připravenosti, psychologický přístup k lekci) (snímek číslo 4).

Podobenství

"Byl tam mudrc, který všechno věděl." Jedna osoba chtěla dokázat, že mudrc neví všechno. Sevřel motýla v dlaních a zeptal se: „Pověz mi, mudrci, který motýl mám v rukou: mrtvý nebo živý?“ A sám si myslí: „Živý řekne - zabiju ji, mrtvý řekne - propustím ji.“ Mudrc, přemýšlející, odpověděl: „Všechno je ve tvých rukou.“
Dnes je v našich rukou, abychom v lekci vytvořili takovou atmosféru, ve které se bude každý cítit příjemně.
Epigrafem naší lekce budou slova A. Einsteina „Radost z vidění a porozumění je největším darem přírody“ (snímek č. 5).

2. Motivace

Úkol: analyzujte koláčový graf (snímek 6) a odpovězte na otázky:

1) Jaké je chemické složení buňky?
2) Kterých látek organické povahy je v buňce více?
3) Co naznačuje podobnost chemického složení buněk?

„Život je způsob existence proteinových těl“ (F. Engels) (snímek č. 7).
Chemici nestudovali jedinou látku tak dlouho jako protein, než bylo možné rozplést její strukturu. Uplynulo více než dvě stě let od prvních kroků k porozumění složení proteinu k rozluštění struktury.
Jakýkoli biologický předmět, od virů po člověka, se skládá převážně z bílkovin (pokud jde o sušinu),
proto je velmi důležité znát strukturu, vlastnosti a funkce těchto sloučenin.

3. Osobní význam studovaného materiálu

Osoba musí nutně konzumovat 100 g bílkovin denně, jinak dojde k hladovění bílkovin.
(Snímek č. 8) Nedostatek bílkovin ve stravě u dětí způsobuje zpomalení růstu a vývoje a u dospělých - hluboké změny v játrech, zhoršená činnost žláz s vnitřní sekrecí, změny hormonálních hladin, zhoršená absorpce živin, problémy s srdeční sval, zhoršení paměti a výkonu ...
V 70. letech došlo k úmrtí lidí, kteří dodržovali dlouhodobé nízkokalorické diety s výrazným nedostatkem bílkovin. To bylo způsobeno vážnými poruchami činnosti srdečního svalu. Nedostatek bílkovin snižuje odolnost těla vůči infekcím. Nedostatek bílkovin je navíc často doprovázen nedostatkem vitamínů B12, A, D, K atd., Což také ovlivňuje zdraví.

Otázka pro studenty:„Jaký osobní význam mají tato fakta pro každého z vás?“

4. Nastavení cíle

Úkol: Vytvořte soulad mezi bílkovinami a jejich funkcemi ( Dodatek 4 , Snímek číslo 9).

Proteiny: Funkce

A. Keratin 1. Konstrukce
B. Hemoglobin 2. Skladování
V. Actin 3. Ochranný
D. Protilátky 4. Motor
D. Myosin 5. Transport
E. Fibrinogen 6. Enzymatický
J. Kolagen 7. Regulační
Z. Albumin
I. Catalaza
K. Pepsin
L. Inzulín

1	2	3	4	5	6	7

Proč nemůžete dokončit tento úkol? (odpověď: nedostatek znalostí)

Vyjádření problémové otázky. Buňka obsahuje bílkoviny, tuky, sacharidy, nukleové kyseliny, vodu, minerály, ale žádná z těchto látek nevykonává tak specifické funkce jako bílkoviny. Je to spravedlivé?
Studenti si stanovili cíle a úkoly této lekce.

5. Aktualizace znalostí

Úkoly:

1. Práce se snímky číslo 10–15 a konverzace o následujících problémech:

1) Co jsou polymery?
2) Pomocí schématu odpovězte prokazatelně na to, které polymery jsou proteiny?
3) Struktura proteinového monomeru.
4) Charakterizace strukturní organizace proteinu.

2. Práce s textem „Veverky“(Snímek číslo 16).

Vložte do textu chybějící výrazy a slova.

1) Protein obsahuje následující prvky ___, ___, ____, ___, ____. 2) Bílkoviny - _______________, ___________________ polymery,
jejichž monomery jsou ____________________. 3) Složení přírodních bílkovin zahrnuje ______ aminokyselin, z nichž ___ jsou nenahraditelné, tj. jsou syntetizovány v těle a jejich vstup do těla nemusí být nutně s jídlem. 4) Proteinové monomery se skládají z ___________, _________________.________________. 5) Složení všech proteinových monomerů zahrnuje ___________, ________________, ale liší se v _______________. 6) Denaturace je proces změny přirozené struktury proteinu.

6. Učení nového materiálu

Vlastnosti a funkce proteinu jsou dány jeho strukturou, strukturou a rozmanitostí, takže i malé strukturální vady mají vážné důsledky.
Dědičná nemoc srpkovitá anémie je spojena se skutečností, že během syntézy hemoglobinu, který se skládá z přibližně 600 aminokyselinových zbytků, se dva z nich změní na jiné. To vede k dysfunkci hemoglobinu: erytrocyty pacientů získají srpkovitý tvar a ztrácejí schopnost provádět normální kyslík (snímek 17).
Toto je příklad vztahu mezi strukturou a funkcí makromolekul.

Práce se snímkem číslo 18

Výsledkem této práce bude tabulka, kterou v průběhu práce vyplníme.

Proteinové funkce

	Vůně
Strukturální	Tvorba membrán buněk a organel a dalších struktur	Kolagen, keratin
Regulační	Regulace metabolismu v těle	Některé hormony - inzulín, glukagon
Ochranný	1. Když se do těla dostanou cizí proteiny a mikroorganismy, vytvoří se v leukocytech ochranné proteiny. 2. Ochrana před ztrátou krve v případě zranění v důsledku srážení	Protilátky Fibrinogen
Doprava	Připojení a přenos chemických prvků po celém těle	Hemoglobin
Kontraktilní	Cvičení všech druhů pohybu	Actin, myosin
Ukládání	Rezerva pro tělo, plod	Vaječný albumin, mléčný kasein.
Toxický		Hadí jed, záškrtový toxin
Energie	Ne hlavní, ale zdroj energie v buňce	Rozdělení 1 g bílkovin - 17 kJ
Signál	Rozpoznání molekul buněčnou membránou	Glykoproteiny
Enzymatické nebo katalytické	Katalytické zrychlení biochemických reakcí v buňce	Enzymové proteiny (kataláza, pepsin, trypsin)

Pamatujme si: „Co je to dědičná informace uložená v buněčném jádru“ (představte si logický řetězec: znak - látka - reakce - protein - enzym). Pavlov nazýval enzymy „původci života a první akt vitální činnosti“.
Mezi mnoha funkcemi proteinů zaujímá enzymatické zvláštní místo.

Věda o enzymech se nazývá enzymologie a enzymy se nazývají enzymy.
Vyjádření I.P. Pavlova „Ne všechny proteiny jsou enzymy, ale všechny enzymy jsou proteiny“ zdůrazňují jejich chemickou organizaci.
Dále učitel vysvětluje strukturu a mechanismus účinku enzymu.

Co vysvětluje zrychlující účinek enzymů?

(Snímek 19) Každý enzym má aktivní centrum - určitou skupinu aminokyselinových zbytků. V aktivním centru se enzym spojí se substrátem (látkou, která má být přeměněna). Tvar aktivního centra a substrát do sebe zapadají jako klíč k zámku.

Proces působení enzymu lze rozdělit do tří fází:

Enzym rozpoznává substrát a váže se na něj.
Vytvoří se aktivní komplex, který se skládá z enzymu a substrátu.
Separace produktu enzymatickou reakcí.

Vlastnosti enzymu (grafová analýza) (snímky 20-23)

Zadání výzkumu(Práce ve skupinách):

Laboratorní práce „Enzymatický rozklad peroxidu vodíku v tělesných tkáních“(Dodatek 3 )

Cílová: formovat znalosti o roli enzymů v buňkách, upevnit schopnost provádět experimenty a vysvětlit výsledky práce.

Zařízení:čerstvý 3% roztok peroxidu vodíku, stojan se zkumavkami, rostlinné tkáně (kousky syrových a vařených brambor) a zvířata (kousky syrového a vařeného masa), pipety, písek.

Pracovní proces:

1. Připravte si čtyři trubičky a do první trubičky vložte kousek syrových brambor, do druhé kousek vařených brambor, do třetí kousek syrového masa a do čtvrté kousek vařeného masa. Do každé zkumavky přidejte trochu peroxidu vodíku. Sledujte, co se stane v každé zkumavek.

2. Vytvořte tabulku ukazující aktivitu každé tkáně.

"Výsledky výzkumu"

Odpovězte na otázky (ústně):

Ve kterých zkumavkách se projevovala aktivita enzymu? Vysvětli proč?
- Jak se aktivita enzymu projevuje v živých a mrtvých tkáních? Vysvětlete pozorovaný jev.
- Liší se aktivita enzymu v živých tkáních rostlin a živočichů?
- Myslíte si, že všechny živé organismy obsahují enzym katalázu, který zajišťuje rozklad peroxidu vodíku?
- Odpověď zdůvodněte.
- Udělejte závěr.
Skupiny studentů podávají zprávy o dokončení úkolu.

7. Odraz. Studenti splní úkol, učiní závěr (snímek číslo 24).

8. Domácí úkol(Číslo snímku 25):

1. Úkol pro všechny: kapitola 3.2.1., Tabulka „Funkce bílkovin“,
2. Zadání pro zájemce o toto téma: vyhledejte klasifikaci enzymů na internetu.

Proteinové funkce
1. Strukturální funkce.
Bílkoviny jsou součástí všech
buněčný
organela:
membrána - plasmalemma,
jaderné
skořápka,
endoplazmatický
nebo
retikulární
síť
(ER),
Golgiho komplex, lysozomy,
peroxizomy,
vakuola,
mitochondrie, plastidy - a
nemembránové - chromozomy,
ribozomy, centrum buněk
(centrioli),
řasy
a
bičíky, mikrofilamenta.

2. Katalytická funkce.
Všechny enzymy jsou bílkoviny. Tato funkce zanikla v roce 1982
považováno za jedinečné. Ukázalo se, že i některé RNA
mají katalytickou aktivitu. Se nazývají
RNAzymy.
3. Ochranná funkce (zatímco
unikátní).
Protilátky
Tento
bílkoviny.
Imunoglobuliny „lepidlo“
antigeny
a
tvořil
sraženina

4. Regulační funkce.
Na buněčné úrovni: proteiny jsou represory a proteiny jsou transkripční aktivátory.
Na úrovni organismu: některé hormony
bílkoviny.
Například inzulín je pankreatický hormon.
Reguluje přenos glukózy přes plazmalemma. V
vyvíjí se nedostatečná sekrece inzulínu
těžký
choroba
cukr
cukrovka.
Růstový hormon je růstový hormon. Tvořeno vpředu
podíl
hypofýza.
Tam
stejný
tvořil
a
adrenokortikotropní hormon (ACTH). Hraje
na kůře nadledvinek, regulující syntézu steroidů
hormony.

5. Transformace energie.
Proteiny sérového rhodopsinu a retinenu se transformují
světelná energie na elektrickou energii. Actin-myosin
komplexy ve svalech přeměňují energii chemikálií
připojení k mechanickému.
6. Transportní funkce.
Hemoglobin
provádí
doprava
O2,
CO2.
Transferrin
doprava
žláza.
Permease systémy jsou membránové proteiny, které
přenášet polární sloučeniny přes membránu, jako by
a proti koncentračnímu gradientu.

7. Energetická funkce.
Je v ní 11 z 20 aminokyselin, které tvoří bílkoviny
lidské tělo „vyhoří“ uvolněním energie.
Jedná se o neesenciální aminokyseliny. Mohou být
syntetizovány v buňce ze štěpných produktů
uhlohydráty a lipidy
8. Funkce vyrovnávací paměti.
Jakýkoli protein je amfoterní polyelektrolyt. Protein
pomáhají udržovat určité hodnoty pH
v různých odděleních klece, za předpokladu, že toto
rozdělování.

9. Nutriční funkce.
a) Dodávka esenciálních aminokyselin. Osoba má 9 z
20 aminokyselin nelze syntetizovat
tělo. Musí přijít zvenčí.
Pojem „neesenciální a esenciální aminokyseliny“ je druhově specifický a vztahuje se pouze na zvířata a
houby.
b) Rezervujte bílkoviny pro vývoj embrya a
krmení dítěte. Například kasein je protein
mléko, ovalbumin - vaječný bílek, gliadin - protein
pšeničných zrn.

AMINOKYSELINA

Vzorec je správný pro 19 z
20
aminokyseliny,
nacházející se v bílkovinách. V
proteinové složení, kromě těchto
Včetně 19 aminokyselin
jedna iminokyselina prolin.
Ve všech aminokyselinách
tady je
aminoskupina.
Odtud název - „α
aminokyseliny ".
V přírodě existují dvě formy stereoizomerů: L (levotočivý) a
D (pravotočivý). Kromě L - aminokyselin obsažených v bílkovinách, v
tělo má také D-aminokyseliny, které nejsou obsaženy v bílkovinách.
Obecný vzorec aminokyseliny je uveden na obrázku.

PROTEINOGENNÍ AMINOKYSELINY JSOU KLASIFIKOVANÉ:
- strukturou postranního řetězce (skupina R)
alifatické, aromatické a heterocyklické aminokyseliny;
- dalšími skupinami v radikálu
diaminomonokarboxylová (dvě skupiny NH2 a jedna skupina COOH),
monoaminodikarboxylová (jedna
Skupina NH2 a dvě skupiny COOH),
hydroxyaminokyseliny, iminokyseliny (NH) obsahující síru
- polohou izoelektrického bodu
neutrální, zásadité a kyselé
- polaritou R-skupin, tj. schopnost R-skupin interagovat s vodou
za vhodných intracelulárních podmínek pH (pH blízké 7,0),
s nepolárními nebo hydrofobními R-skupinami, polárními, ale ne
nabité R-skupiny, záporně nabité R-skupiny a
kladně nabité R-skupiny
- schopností syntetizovat v živočišném organismu
ale vyměnitelné a nenahraditelné.

1. Nepolární nebo hydrofobní radikály.
Alifatické - alanin, valin, leucin, izoleucin.
Methionin obsahující síru. Aromatický - fenylalanin,
tryptofan. Iminokyselina prolin.
2. Polární, ale nenabité radikály. Glycin.
Hydroxyaminokyseliny
serin,
threonin,
tyrosin.
Obsahující
sulfhydryl
skupina
cystein.
Obsahuje amidovou skupinu: asparagin, glutamin.
3. Negativně nabité radikály. Aspartický
kyselina, kyselina glutamová.
4. Kladně nabité radikály.
Lysin, arginin, histidin.

Peptidová vazba

Polypeptid

H2N- CH - CO - (NH - CH - CO) n - NH - CH - COOH
│
│
│
R.
R.
R.
(N-konec)
(C-konec)
PRIMÁRNÍ STRUKTURA je lineární, reprezentuje
sekvence
aminokyseliny,
spojeny peptidovými vazbami

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA
Sekundární struktura je prostorová, že
tvořeny pouze vodíkovými vazbami peptidové páteře
mezi skupinami C = O a N-H různých aminokyselin.
Přidělte α-šroubovici, β skládaný list a kolagen
spirála

Klasifikace podle typu struktury
Fibrilární proteiny
Globulární proteiny
Membránové proteiny

Typy uspořádání sekundární struktury v kuličkách

TERÉNNÍ STRUKTURA
Terciární struktura proteinu je prostorová
konformace polypeptidu se sekundární strukturou,
a v důsledku interakcí mezi radikály.
TERCIÁRNÍ STRUKTURA JE PLNĚ DEFINOVÁNA PRIMÁRNÍ

Chcete -li použít náhled prezentací, vytvořte si účet Google (účet) a přihlaste se k němu: https://accounts.google.com

Popisky snímků:

"Struktura a funkce proteinů" Učitel chemie MBOU OOSh №81 Krasnodar Itskovich T.Ya

Elementární složení proteinů C (uhlík) - 50-55%; O (kyslík) - 21-24%; N (dusík) - 15-17% (≈ 16%); H (vodík) - 6-8%; S (síra) - 0-2%. Dusík je konstantní složkou bílkovin a jeho množství lze použít ke stanovení obsahu bílkovin ve tkáních. Obsah bílkovin v lidských orgánech je v průměru 18–20% hmotnosti surové tkáně. Pokud jde o sušinu - svaly - až 80%, srdce - 60%, játra - 72%, plíce, slezina - 82 - 84%. Aminokyseliny - monomery proteinů Většina proteinů obsahuje 20 různých aminokyselin ze zhruba 170 známých. Stejně jako můžeme z 33 písmen abecedy vytvořit nekonečný počet slov, tak z 20 aminokyselin - nekonečný soubor bílkovin. Lidské tělo obsahuje až 100 000 bílkovin.

Aminokyseliny 3 Neesenciální aminokyseliny lze syntetizovat v těle. Potřeba těla je naplněna příjmem potravinových bílkovin. Mezi nepodstatné aminokyseliny patří alanin, asparagin, kyselina asparagová, glycin, glutamin, kyselina glutamová, tyrosin, cystein, cystin atd. Fenylalanin. Arginin a histidin jsou také pro děti nepostradatelné. Nelze syntetizovat v těle.

Aminokyselina - amfoterní sloučenina Primární struktura - definovaná sekvence aminokyselinových zbytků v polypeptidovém řetězci. Vazby mezi aminokyselinami jsou kovalentní, a proto velmi silná NH 3 -AMINO GROUP (vlastnosti báze - COOH CARBOXYL GROUP (vlastnosti kyselin Primární struktura proteinů)

Sekundární struktura-protein Sekundární struktura-konformace polypeptidového řetězce, fixovaná množstvím vodíkových vazeb mezi skupinami N-H a C = O. Modely sekundární struktury - a -helix. Terciární struktura - forma zkroucené spirály v prostoru Terciární strukturní protein

Kvartérní struktura proteinu Kvartérní struktura - agregáty několika proteinových makromolekul (proteinové komplexy) Denaturace proteinu po eliminaci účinku denaturačního činidla, protein obnovuje svoji aktivitu. Renaturace Denaturace proteinů je ztráta biologických vlastností proteiny (katalytické, transportní atd.) V důsledku změn ve struktuře molekuly proteinu

Historie objevu proteinů Pojem albumin (albumineise) poprvé používaný pro všechny tekutiny živočišného organismu, analogicky s vaječným bílkem, použil francouzský fyziolog F. Quene v roce 1747 a byl v této interpretaci že termín vstoupil do encyklopedie v roce 1751. a J. D „Alamber. John Dalton - anglický chemik (6. září 1766 - 27. července 1844 V roce 1803 dává první vzorce bílkovin - albumin a želatinu - jako látky obsahující dusík Joseph Louis Gay -Lussac - francouzský chemik (6.12.1778 -9.05.1850 Provádí chemické analýzy proteinů - krevního fibrinu, kaseinu a zaznamenává podobnost jejich elementárního složení Henri Braconno - francouzský chemik (29.05. 1780–13.01.1855) První čas izolován (1820) aminokyseliny glycin a leucin z proteinového hydrolyzátu Gerrit Jan Mulder Dutch organický chemik, který popsal chemické složení proteinů. V roce 1910 mu byla udělena Nobelova cena za fyziologii nebo medicínu za vytvoření jedné z prvních teorií struktura proteinů. jednotlivé bloky “při syntéze proteinů.

Historie objevu proteinů Alexander Jakovlevič Danilevskij - ruský biochemik 1838-1923 Autor teorie polypeptidové struktury proteinů Nikolaj Nikolajevič LYUBAVIN - ruský chemik Vyvinul metodu pro syntézu aminokyselin Linus Carl Pauling - americký chemik První vědec, který mohl úspěšně předvídat sekundární strukturu proteinů Frederick Sanger - anglický biochemik dvakrát laureát Nobelovy ceny za chemii: 1958 - „za svou práci o určování struktur proteinů, zejména inzulinu“, 1980 - „za jeho přínos při vytváření základních sekvence v nukleových kyselinách “

Funkce bílkovin v textu snímku těla

Strukturální funkce Strukturální proteiny cytoskeletu, jako druh kotvy, dávají tvar buňkám a mnoha organelám a podílejí se na změně tvaru buněk. Kolagen a elastin jsou hlavními složkami mezibuněčné hmoty pojivové tkáně (například chrupavky) a vlasy, nehty, ptačí peří a některé skořápky jsou složeny z dalšího strukturního proteinu, keratinu.

Transportní funkce Transportní protein hemoglobin přenáší kyslík z plic do zbytku tkání a oxid uhličitý z tkání do plic, stejně jako proteiny s ním homologní, které se nacházejí ve všech královstvích živých organismů. ...

Ochranná funkce Játra - „čistí“ krev, tj. Přestaví toxin, aby mohl opustit tělo. Chemická ochrana. Vazba toxinů na molekuly bílkovin je může detoxikovat. Obzvláště důležitou roli v lidské detoxikaci hrají jaterní enzymy, které rozkládají jedy nebo je přeměňují na rozpustnou formu, což přispívá k jejich rychlé eliminaci z těla. Imunitní ochrana. Proteiny tvořící krev a další biologické tekutiny se podílejí na obranné reakci těla na poškození i napadení patogeny.

Energetická funkce Proteiny se nejprve štěpí na aminokyseliny a poté na konečné produkty - vodu, oxid uhličitý a čpavek. Proteiny jako zdroj energie se však používají pouze tehdy, když jsou spotřebovány jiné zdroje (sacharidy a tuky).

Možnost 2. 1. Kolik aminokyselin je pro člověka esenciálních? A) neexistují žádné takové aminokyseliny; b) 20; v 10; d) 7. 2. Mezi kterými skupinami aminokyselin se tvoří peptidová vazba? A) mezi karboxylovými skupinami sousedních aminokyselin; B) mezi aminoskupinami sousedních aminokyselin; B) mezi aminoskupinou jedné aminokyseliny a karboxylovou skupinou jiné. D) mezi aminoskupinou jedné aminokyseliny a radikálem jiné. 3. Jaká je struktura molekuly hemoglobinu? A) primární; b) sekundární; c) terciární; d) kvartérní. 4. Primární struktura proteinu je podporována vazbami: a) peptid; b) vodík; c) disulfid; d) hydrofobní. 5. Sekundární struktura proteinu je určena: a) spiralizací polypeptidového řetězce; b) prostorová konfigurace polypeptidového řetězce; c) počet a posloupnost aminokyselin spiralizovaného řetězce; G). prostorová konfigurace spiralizovaného řetězce. 6. Terciární struktura proteinu je podporována hlavně vazbami: a) iontová; b) vodík; c) disulfid; d) hydrofobní. 7. Pojmenujte protein, který byl poprvé syntetizován uměle: a) inzulín; b) hemoglobin; c) kataláza; d) interferon. SE ZBYTKEM A FUNKCÍMI PROTEINŮ. Možnost 1. 1. Jaká organická hmota v buňce je z hlediska hmotnosti na prvním místě? A) uhlohydráty; b) proteiny; c) lipidy; d) nukleové kyseliny. 2. Kolik aminokyselin tvoří celá řada bílkovin? A) 170; b) 26; ve 20; d) 10. 3. Primární struktura je určena zbytky aminokyselin: a) počet; b) sekvence; c) číslo a posloupnost; d) typy. 4. Sekundární struktura proteinu je podporována hlavně vazbami: a) peptid; b) vodík; c) disulfid; d) hydrofobní. 5. Terciární struktura proteinu je určena: a) spiralizací polypeptidového řetězce; b) prostorová konfigurace spiralizovaného polypeptidového řetězce; c) spojení několika polypeptidových řetězců; d) spiralizace několika polypeptidových řetězců. 6. Následující vazby se neúčastní udržování kvartérní struktury proteinu: a) peptidové vazby; b) vodík; c) iontový; d) hydrofobní. 7. Fyzikálně chemické a biologické vlastnosti bílkovin jsou zcela určeny strukturou: a) primární; b) sekundární; c) terciární; d) kvartérní.

Základní synopse na téma „Proteiny. Struktura a funkce proteinů “

PROTEINY - C, H, O, N… .S …… .Fe MONO - KYSELINA AMINO 20 - MAGIE! ∞ ÚROVNĚ: 1 -peptid (následovaný A / C) 2. H - vazby 3. hydrofobní H - vazby -S -S- vazby 4. Hb 11

DENATURACE 2,3,4 1! 1 Funkce: 1. Katalytický (enzymy) 2. Ochranný (imunoglobulin) 3. Signál (rhodopsin) 4. Transport (hemoglobin) 5. Strukturální (kolagen, keratin) 6. Motor (aktin, myosin) 7. Е (1gr.- 17,6 kJ) 8. Regulační (inzulín, histony) 9. Skladovací (kaseinová) renaturace nevratná základní synopse na téma „Proteiny. Struktura a funkce proteinů “

Závěr Proteiny jsou klíčovými hráči v každém živém systému. Proteiny jsou polymery tvořené 20 různými aminokyselinami. Každý protein se sestavuje do jedinečné trojrozměrné struktury definované jeho sekvencí aminokyselin. Protein má hierarchickou strukturu svého tvaru. Trojrozměrná struktura proteinu úzce souvisí s jeho funkcí. Předurčení trojrozměrného tvaru proteinu bude obrovským objevem ve výpočetní biologii.

STRUKTURA PROTEINŮ STRUKTURA PROTEINŮ
Bílkoviny - organické s vysokou molekulovou hmotností
sloučeniny sestávající z a-aminokyselinových zbytků.
Mezi bílkoviny patří uhlík, vodík, dusík,
kyslík, síra. Některé bílkoviny tvoří komplexy
s dalšími molekulami obsahujícími fosfor,
železo, zinek a měď.
Bílkoviny mají vysokou molekulovou hmotnost:
vaječný albumin - 36 000, hemoglobin -
152 000, myosin - 500 000. Pro srovnání:
molekulová hmotnost alkoholu - 46, octová
kyseliny - 60, benzen - 78.

Aminokyselinové složení proteinů

SLOŽENÍ KYSELINY PROTEINOVÉ AMINO
Bílkoviny jsou neperiodické polymery,
monomery, z nichž jsou α-aminokyseliny.
Obvykle se nazývají proteinové monomery
20 druhů α-aminokyselin, i když v buňkách a tkáních
bylo nalezeno přes 170 z nich.
Podle toho, jestli to mohou aminokyseliny
syntetizovány v lidském těle a dalších
rozlišují se zvířata: neesenciální aminokyseliny
- lze syntetizovat; nenahraditelný
aminokyseliny - nelze syntetizovat.
Musí být dodány esenciální aminokyseliny
tělo spolu s jídlem. Rostliny syntetizují
všechny druhy aminokyselin.

Aminokyselinové složení proteinů

SLOŽENÍ KYSELINY PROTEINOVÉ AMINO
V závislosti na složení aminokyselin
bílkoviny jsou:
kompletní - obsahuje celou sadu
aminokyseliny;
defektní - některé aminokyseliny v nich
složení chybí. Pokud se bílkoviny skládají pouze z
aminokyseliny, nazývají se jednoduché. Pokud bílkoviny
obsahují kromě aminokyselin také
neaminokyselinová složka (protetická
skupina), nazývají se komplexní. Protetické
skupinu mohou představovat kovy
(metaloproteiny), sacharidy (glykoproteiny),
lipidy (lipoproteiny), nukleové
kyseliny (nukleoproteiny).

Aminokyselinové složení proteinů

SLOŽENÍ KYSELINY PROTEINOVÉ AMINO
Všechny aminokyseliny obsahují: 1) karboxylovou skupinu (-
COOH), 2) aminoskupina (–NH2), 3) radikál nebo R-skupina
(zbytek molekuly). Struktura radikálu v různých
druhy aminokyselin - různé. Záleží na
počet aminoskupin a karboxylových skupin zahrnutých v
složení aminokyselin, rozlišujte: neutrální
aminokyseliny mající jednu karboxylovou skupinu a
jedna aminoskupina; základní aminokyseliny mající
více než jedna aminoskupina; kyselé aminokyseliny,
mající více než jednu karboxylovou skupinu.
aminoskupina
karboxyl
Skupina

Peptidová vazba

PEPTIDE BOND
Peptidy jsou organické látky sestávající ze zbytků aminokyselin,
spojeny peptidovou vazbou.
K tvorbě peptidů dochází v důsledku kondenzační reakce
aminokyseliny.
Když aminoskupina jedné aminokyseliny interaguje s karboxylem
jinou skupinou mezi nimi vzniká kovalentní vazba dusík-uhlík,
který se nazývá peptid. V závislosti na množství
jsou rozlišeny aminokyselinové zbytky, které tvoří peptid
dipeptidy, tripeptidy, tetrapeptidy atd. Tvorba peptidové vazby
lze mnohokrát opakovat.
To vede k tvorbě polypeptidů. Na jednom konci peptidu
existuje volná aminoskupina (říká se jí N-konec) a na druhé straně
- volná karboxylová skupina (nazývaná C-konec).

Prostorová organizace molekul bílkovin

PROSTOROVÁ ORGANIZACE
PROTEINOVÉ MOLEKULY
Proteinové plnění určitých
konkrétní funkce závisí na
prostorová konfigurace jejich molekul,
buňka je navíc energeticky nerentabilní
uchovávejte proteiny rozvinuté ve formě
řetězce, tedy polypeptidové řetězce
jsou stylizované, získávají
jistá trojrozměrná struktura, příp
konformace. Přidělte 4 úrovně
prostorová organizace proteinů:
primární, sekundární, terciární a
kvartérní.

Struktura primárního proteinu

PRIMÁRNÍ STRUKTURA PROTEINŮ
Toto je sekvence aminokyselin
zbytky v polypeptidovém řetězci, který tvoří molekulu
veverka. Spojení mezi aminokyselinami je peptid.
Pokud se molekula proteinu skládá pouze z 10 zbytků aminokyselin, pak číslo
teoreticky možné varianty proteinových molekul lišící se v pořadí
střídání aminokyselin, - 1020. Mít 20 aminokyselin, můžete je doplnit
ještě rozmanitější kombinace. V lidském těle
objevil asi deset tisíc různých proteinů, které se od sebe navzájem liší
přítele a z proteinů jiných organismů.

Sekundární struktura

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA
Toto je uspořádané skládání polypeptidového řetězce do spirály
(vypadá jako natažený pramen). Spirálové zatáčky jsou posíleny
vodíkové vazby vznikající mezi karboxylem
skupiny a aminoskupiny.
Účastní se téměř všechny skupiny CO a NH
vznik vodíkových vazeb. Jsou slabší než peptidové, ale,
tuto konfiguraci opakujte mnohokrát
stabilita a tuhost. Na úrovni sekundární struktury
existují bílkoviny: fibroin (hedvábí, pavučina), keratin (vlasy,
nehty), kolagen (šlachy).

Terciární struktura

TERÉNNÍ STRUKTURA
skládání polypeptidových řetězců do globulí vyplývajících z
výskyt chemických vazeb (vodíkové, iontové, disulfidové) a
stanovení hydrofobních interakcí mezi radikály
aminokyselinové zbytky.
Při tvorbě terciární struktury hrají hlavní roli hydrofilní-hydrofobní interakce. Ve vodných roztocích, hydrofobní
radikály mají tendenci skrývat se před vodou, seskupovat se uvnitř globule, zatímco
zatímco hydrofilní radikály v důsledku hydratace
(interakce s vodními dipóly) bývají na povrchu
molekuly. U některých proteinů je terciární struktura stabilizovaná
disulfidové kovalentní vazby mezi atomy
síra dvou cysteinových zbytků.
Na úrovni terciární struktury jsou enzymy, protilátky,
nějaké hormony.

Kvartérní struktura

KVARTÉRNÍ STRUKTURA
Je charakteristický pro komplexní proteiny, jejichž molekuly
tvořené dvěma nebo více kuličkami. Podjednotky
jsou zadrženy v molekule díky iontovým, hydrofobním a
elektrostatické interakce. Někdy když
vznik kvartérní struktury mezi podjednotkami
vznikají disulfidové vazby.
Nejstudovanější protein s kvartérem
struktura je hemoglobin. Je tvořen dvěma a-podjednotkami (141 aminokyselinových zbytků) a dvěma p-podjednotkami (146 aminokyselinových zbytků). S každým
podjednotka je spojena s molekulou hemu obsahující železo.

Vlastnosti bílkovin

VLASTNOSTI PROTEINŮ
Bílkoviny kombinují zásadité a kyselé
vlastnosti určené radikály aminokyselin:
čím více kyselých aminokyselin v proteinu, tím jasnější
jsou vyjádřeny jeho kyselé vlastnosti.
Schopnost dát a připojit H + je určena
pufrovací vlastnosti proteinů; jeden z nejmocnějších
pufry - hemoglobin v erytrocytech,
udržování pH krve na konstantní úrovni.
Existují rozpustné proteiny (fibrinogen), existují
nerozpustný, s mechanickými funkcemi
(fibroin, keratin, kolagen).
Existují chemicky aktivní proteiny
(enzymy), existují chemicky neaktivní, odolné vůči
vystavení různým podmínkám prostředí a
extrémně nestabilní.

Vlastnosti bílkovin

VLASTNOSTI PROTEINŮ
Vnější faktory (teplo, ultrafialové záření, těžké
kovy a jejich soli, změny pH, záření, dehydratace) mohou
způsobit narušení strukturální organizace molekuly proteinu.
Proces ztráty trojrozměrné konformace vlastní dané molekule
protein se nazývá denaturace. Důvod denaturace je
rozbití vazeb, které stabilizují určitou strukturu proteinu.
Zpočátku jsou nejslabší vazby přerušeny a při utahování
podmínky a silnější. Proto je nejprve čtvrtohora ztracena,
pak terciární a sekundární struktury. Změna v prostoru
konfigurace vede ke změně vlastností proteinu a v důsledku toho
znemožňuje proteinu plnit své vlastní
biologické funkce.
Pokud denaturace není doprovázena zničením primární
struktura, pak může být reverzibilní, v tomto případě existuje
samoobnovení inherentní proteinové konformace. Takový
denaturace podléhá například proteinům membránových receptorů.
Proces obnovy proteinové struktury po denaturaci
nazývá se renaturace. Pokud jde o obnovu prostorových
konfigurace proteinu není možná, pak se nazývá denaturace
nevratné.

Proteinové funkce

FUNKCE PROTEINŮ
Funkce
Příklady a vysvětlení
Konstrukce
Proteiny se podílejí na tvorbě buněčných a extracelulárních struktur: jsou součástí buněčných membrán
(lipoproteiny, glykoproteiny), vlasy (keratin), šlachy (kolagen) atd.
Doprava
Krevní bílkovina hemoglobin váže kyslík a transportuje ho z plic do všech tkání a orgánů a z nich do
plíce nesou oxid uhličitý; buněčné membrány obsahují speciální proteiny, které poskytují
aktivní a přísně selektivní přenos určitých látek a iontů z buňky do vnějšího prostředí a naopak.
Regulační
Proteinové hormony se podílejí na regulaci metabolických procesů. Například hormon inzulín
reguluje hladinu glukózy v krvi, podporuje syntézu glykogenu, zvyšuje tvorbu tuků ze sacharidů.
Ochranný
V reakci na pronikání cizích proteinů nebo mikroorganismů (antigenů) do těla speciální
proteiny - protilátky schopné je vázat a neutralizovat. Fibrin, vytvořený z fibrinogenu, přispívá k
zastavení krvácení.
Motor
Kontraktilní proteiny aktin a myosin zajišťují svalovou kontrakci u mnohobuněčných zvířat.
Signál
Molekuly bílkovin jsou zabudovány do povrchové membrány buňky, která může změnit jejich terciární strukturu na
reakce na působení faktorů prostředí, tedy provádění příjmu signálů z vnějšího prostředí a
odesílání příkazů do klece.
Ukládání
V těle zvířat se bílkoviny zpravidla neukládají, s výjimkou vaječného albuminu a mléčného kaseinu. Ale díky
bílkoviny v těle mohou ukládat některé látky do rezervy, například při odbourávání hemoglobinu, železa
nevylučuje se z těla, ale přetrvává a tvoří komplex s proteinem feritinem.
Když se 1 g bílkoviny rozpadne na konečné produkty, uvolní se 17,6 kJ. Nejprve se bílkoviny štěpí na aminokyseliny a
Energie se pak vyrábí do konečných produktů - vody, oxidu uhličitého a amoniaku. Jako zdroj energie však bílkoviny
se používají pouze tehdy, když jsou spotřebovány jiné zdroje (sacharidy a tuky).
Jedna z nejdůležitějších funkcí bílkovin. Poskytovány proteiny - enzymy, které urychlují biochemii
Katalytické reakce probíhající v buňkách. Například ribulóza bifosfát karboxyláza katalyzuje fixaci CO2 na
fotosyntéza.

F. Engels

Téma: "Funkce bílkovin"

Účel lekce:

1. Zjistěte, zda jsou bílkoviny opravdu „základem života“
2. Dokažte, že proteiny jsou „základem života“ na základě studia vlastností a funkcí proteinů

1. Struktura proteinů
2. Klasifikace a vlastnosti proteinů

Biologická rozcvička 1. Struktura molekuly proteinu

1. Organická sloučenina s vysokou molekulovou hmotností sestávající z opakujících se jednotek
2. Porušení přirozené struktury proteinu
3. Opakující se odkazy - jednoduché molekuly
4. Biopolymery; monomery - aminokyseliny
5. Silně kovalentní polární; mezi aminokyselinami v bílkovinách
6. Reverzibilní denaturace
7. Porušení primární struktury proteinu

1. Proč lékaři doporučují užívat antipyretika, pokud teplota pacienta překročí 38 ° C?
2. Proč kuře nikdy nevyjde z vařeného vejce?
3. Proč jsou pracovníci chemické výroby v případě otravy solemi těžkých kovů (Cu, Pb, Pg) obětem dáváno mléko? Jaké jsou hygienické důvody pro studium funkcí bílkovin?

1. Co jsou to enzymy?
2. Jaké jsou jejich funkce?
3. Jaká je podstata katalytické reakce?
4. Jaký je rozdíl mezi enzymem a katalyzátorem?
5. Jak faktory ovlivňují práci enzymu?
6. Co jste se dozvěděli o enzymové kataláze?

Látka, na kterou enzym působí, se nazývá Podklad... Látky pocházející z enzymatické reakce se nazývají produkty reakce

Hledací úkol

1. Podpůrná synopse

2. Učebnice ročníku 10 (profil) - s. 98-99

3. Příručka - s. 107 - 110

Konstrukce
Receptor
Regulační
Doprava
Ochranný
Toxiny
Motor
Energie
Ukládání
Katalytický

1. Strukturální- proteiny se podílejí na tvorbě buněčných a extracelulárních struktur, například jsou součástí buněčných membrán, vlasů (keratin), šlach (kolagen) atd.

2. Signál (receptor) - molekuly bílkovin jsou zabudovány do buněčných membrán, které mohou měnit svou terciární strukturu v reakci na faktory prostředí a tím přenášet signály do buňky

3. Regulační některé hormony jsou bílkovinné. Například inzulín, který reguluje hladinu glukózy v krvi

4. Doprava Buněčné membrány obsahují speciální transportní proteiny, které na sebe mohou vázat určité látky (glukóza, aminokyseliny) a transportovat je dovnitř buněk. Hemoglobin transportuje kyslík a částečně oxid uhličitý

5. Ochranné Imunoglobuliny (protilátky) mají schopnost rozpoznávat cizí proteiny nebo mikroorganismy, které se dostaly do těla, a učinit je neškodnými. Fibrinogen a protrombin se podílejí na srážení krve a chrání tělo před ztrátou krve.